Anticorps Sous-Type et Isotype
Anticorps, appelés immunoglobulines, sont généralement "Y" en forme, et ils sont des molécules sécrétée par les cellules b. La fonction principale de anticorps est pour contrôler et empêchent les agents pathogènes et aider la réponse immunitaire. Anticorps isotype: Ig antigène-structure spécifique partagé par tous les individus dans la même espèce. Chez les mammifères, il ya cinq lourde chaîne isotypes: IgA (α), IgD (δ), igE (ε), IgG (γ) et IgM (μ) Anticorps Sous-Type: basé sur la taille de la charnière région, la position et le poids moléculaire de la soufre obligations entre chaînes, Humains et souris IgG peuvent être subdivisés en quatre sous-types, IgG1 (γ1), igG2 (γ2), IgG3 (γ3), et IgG4 (γ4)
Anticorps, appelés immunoglobulines, sont généralement "Y" en forme, et ils sont des molécules sécrétée par les cellules b. La fonction essentielle de anticorps est pour contrôler et empêchent les agents pathogènes et aider la réponse immunitaire. Anticorps humains peut être divisé en cinq classes: IgA, IgD, IgE, IgG et IgM. Par exemple, un IgG anticorps est un quatre-peptide chaîne structure composé de deux identiques chaînes lourdes (H) et chaînes légères (L) assemblés par des ponts disulfures. Chaque chaîne a une constante région (C) et une variable région (V). La queue de "Y" est responsable pour l'activité biologique, tels que contraignant à cellules. L'antigène-contraignant zone est également appelé un paratope, qui est la partie qui reconnaît et se lie antigène.
Le lourd et chaînes légères de différents anticorps varient considérablement dans la séquence d'environ 110 acides aminés proche,-terminus, appelé variable régions (V régions). Les régions variables de la lourde et chaînes légères sont appelés VH et VL, respectivement. La séquence d'acides aminés près du C-terminus de la chaîne lourde et délicat chaîne est relativement stable et est appelé le constant région (C région). La constante régions de lourds et légers chaînes sont appelés CH et CL, respectivement. Les régions variables de anticorps est utilisée pour reconnaître et bind antigènes, tandis que la constante régions lancer effets en aval, comme dépendante des anticorps à médiation cellulaire cytotoxicité (ADCC). Selon les différentes compositions en acides aminés et arrangement de la C région de L'ig chaîne légère, la lumière chaîne peut être divisé en kappa et lambda. Il ya de légères différences dans la composition en acides aminés dans le C région de la λ-type lumière chaîne, qui divise le λ chaîne en quatre sous-types (λ1-λ4). Le V région de un anticorps peut être subdivisé en CDR (complémentarité déterminer région) et FR (cadre région, FR1-FR4). Le CDR région séquence est très variable, tandis que le FR région séquence est relativement constante.
Anticorps Sous-Type
Basé sur la taille de la charnière région, la position et le poids moléculaire de la soufre obligations entre chaînes, humains et souris IgG peuvent être subdivisés en quatre sous-types. IgG humaine peut être divisé en IgG1 (γ1), IgG2 (γ2), igG3 (γ3), et IgG4 (γ4), nommé dans l'ordre de leur abondance dans le sérum (IgG1 est la plus abondante). Souris IgG peut être divisé en IgG1, IgG2a, IgG2b, et IgG3. Après la hybridome anticorps monoclonal préparation terminée, l'anticorps sous-type doit être identifié.
IgG1
IgG1 représente environ 60-65% du total teneur en IgG. Il est principalement responsable pour le thymus-la réponse immunitaire à médiation contre protéines et polypeptide antigènes. Il est également impliqué dans le conditionnement et l'activation de la compléter cascade. Manque de IgG1 isotype est généralement un signe de hypogammaglobulinemia.
IgG2
IgG2 représente environ 20-25% du total teneur en IgG. Il vise principalement la réponse immunitaire de glucides/polysaccharide antigènes. Entre tous les IgG isotype défauts, igG2 carence en est la cause la plus fréquente de des voies respiratoires récurrentes/infections respiratoires chez les nourrissons.
IgG3
IgG3 comptes pour 5-10% du total teneur en IgG et joue un rôle important dans la réponse immunitaire contre protéines ou polypeptide antigènes.
IgG4
IgG4 généralement représente moins de 4% du total IgG contenu et ne pas lier à polysaccharides. Les dernières recherches montrent que sérum IgG4 niveaux sont élevés chez les patients avec sclérosante pancréatite, cholangite, et la pneumonie interstitielle. D'autres effets de IgG4 sont encore inconnu.
Les différences subtiles dans la séquence d'acides aminés entre IgG sous-classes également affecter leurs fonctions biologiques:
L IgG1, IgG3, et IgG4 croix le placenta facilement, mais IgG2 traverse le placenta avec très faible efficacité.
L IgG3 est la plus complément efficace activateur, suivi par IgG1; IgG2 est moins efficace, et IgG4cannot activer le complément.
IgG1 et IgG3 bind à Fc récepteurs sur les phagocytes de haute affinité, ainsi médiation l'opsonisation. IgG4 a un moyen affinité pour Fc récepteurs, et IgG2 a un peu profonde relation.
Anticorps Isotype
Tous les individus partager Ig antigène-structures spécifiques dans la même espèce. Chez les mammifères, il ya cinq heavychain isotypes: IgA (α), IgD (δ), igE (ε), IgG (γ) et IgM (μ)
IgA(α)
IgA est sécrétée dans les voies respiratoires ou tractus intestinal, agissant en tant que principal médiateur de l'immunité mucosale et la première ligne de défense contre l'infection. Ils sont monomère dans le sérum mais apparaissent comme dimères sur la surface muqueuse. Les anticorps IgA sont divisés en deux sous-classes avec différents charnière régions. IgA1 a un plus étendu charnière région, qui augmente sa sensibilité à des protéases bactériennes. Donc, cette sous-classe domine sérum IgA, andIgA2 est principalement présent dans les sécrétions des muqueuses. IgA de fixation du complément est pas l'effet principal mécanisme de la surface muqueuse. IgA récepteurs sont exprimées sur les neutrophiles, qui peut activer à médiation cytotoxicité dépendante des anticorps.
IgD(δ)
IgD représente moins de 1% de la immunoglobuline bibliothèque et est généralement trouvé sur la membrane cellulaire de B cellules, et sa masse moléculaire est 150kDa. Le niveau d'expression de IgD isoformes est liée à l'état d'activation des cellules B. Il y a peu d'études sur IgD, et peu est connu sur son rôle dans le sérum.
IgE(ε)
IgE est généralement trouvé dans les basophiles et les mastocytes, et sa masse moléculaire est sur 190kDa. Similaire à la structure de IgM, igE ne contient pas une charnière région mais a deux supplémentaires constante domaines au lieu de la charnière région. Anticorps IgE qui touche à taper JE immédiate d'hypersensibilité.
IgG(γ)
IgG est la plus abondante anticorps dans le sérum, comptabilité pour 70-85% du total immunoglobuline bibliothèque, avec un poids moléculaire d'environ 150kDa, et généralement existe comme un monomère. Basé sur les différences structurelles de constant région gènes et leur capacité à déclencher différentes effecteur fonctions, ils sont divisés en quatre sous-classes, IgG1, IgG2, IgG3, et IgG4. Ils ont un haut degré de similarité des séquences (environ 90% identiques) mais ont des demi-vies, antigène-contraignant caractéristiques, et l'activation du complément capacités. IgG1 est la plus abondante IgG sous-classe, dominant la réponse à antigènes protéiques. La réaction à bactérienne polysaccharide capsulaire antigène est principalement médiée par IgG2, l'anticorps primaire sous-classe qui réagit avec glycan antigène. IgG3 est un efficace activateur de pro-inflammatoire réponse, et il a la plus courte demi-vie par rapport avec d'autres IgG sous-classes. IgG4 est la moins abondante IgG sous-classe dans le sérum et est généralement produit après une exposition répétée à la même antigène ou l'infection persistante. Le IgG1, IgG3, et IgG4 sous-classes de IgG peut traverser la barrière placentaire, sont la seule immunoglobuline capable de placentaire transport, et jouer un rôle essentiel dans néonatale anti-infection l'immunité.
IgM(μ)
IgM est la première immunoglobuline exprimé pendant le développement des cellules B. Il est l'anticorps primaire dans la première réponse immunitaire, avec un poids moléculaire d'environ 900kDa. IgM peut exister sous la forme de monomères ou pentamers. Il se lie à la surface des cellules B dans la forme monomère, et dans la sécrétée forme, il est dans la forme de pentamers (connecté par le J chaîne). Le pentameric structure leur permet de lier à épitopes efficacement. Depuis IgM anticorps sont exprimés dans les premiers stades de B la réponse cellulaire, ils sont rarement très muté et ont large antigène réactivité, si ils fournir une réponse rapide à plusieurs antigènes sans l'aide de cellules T.
